[Procedencia de la imagen: Wikipedia]
La composición química del cristalino hace posible que éste tenga una elevada capacidad de refracción. Nuestra lente convergente natural posee un elevado contenido en proteínas, que juegan un importante papel. Es precisamente la degradación y desnaturalización de estas proteínas con el paso del tiempo lo que hace que nos aparezcan las cataratas con la edad (catarata senil), es decir, nuestro cristalino va perdiendo su transparencia y se va haciendo opaco, con lo cual la visión se hace borrosa.
El proceso de desnaturalización de una proteína consiste en la pérdida de su estructura tridimensional (conservando tan sólo la proteína la secuencia de aminoácidos que poseía o estructura primaria, pero no ningún nivel superior de organización estructural). Lógicamente la desnaturalización tiene importantes efectos en las propiedades físicas de la proteína, como un aumento de su viscosidad o una drástica disminución de su solubilidad. En el caso del cristalino todo ello se traduce en una pérdida de transparencia.
La desnaturalización de proteínas está muy presente en nuestra vida cotidiana, en nuestra cocina, pues ocurre cada vez que nos hacemos un huevo frito o hervido. En este caso la ovoalbúmina es la que se desnaturaliza, pierde su organización estructural superior, por acción del calor. La ovoalbúmina es la proteína más abundante en la clara del huevo (más de un 60 % del total de proteínas) y es rica en los aminoácidos cisteína y metionina. La cisteína (HS-CH2-CHNH2-COOH) es un aminoácido no esencial (puede ser sintetizada por el cuerpo humano) que se dimeriza mediante un puente disulfuro o enlace covalente azufre-azufre (-S-S-).
La desnaturalización de proteínas está muy presente en nuestra vida cotidiana, en nuestra cocina, pues ocurre cada vez que nos hacemos un huevo frito o hervido. En este caso la ovoalbúmina es la que se desnaturaliza, pierde su organización estructural superior, por acción del calor. La ovoalbúmina es la proteína más abundante en la clara del huevo (más de un 60 % del total de proteínas) y es rica en los aminoácidos cisteína y metionina. La cisteína (HS-CH2-CHNH2-COOH) es un aminoácido no esencial (puede ser sintetizada por el cuerpo humano) que se dimeriza mediante un puente disulfuro o enlace covalente azufre-azufre (-S-S-).
[Dos moléculas de cisteína se unen mediante un enlace disulfuro (-S-S-) para formar el dímero cistina. Procedencia de la imagen: Wikipedia]
Cuando ponemos un huevo en la sartén o a hervir la elevada temperatura provoca que las uniones -S-S- entre cisteínas, que mantienen la estructura de la proteína, se rompan, es decir, la ovoalbúmina se desnaturaliza, modificando sus propiedades. Se vuelve blanca y opaca, no deja pasar la luz. J. M. Mulet nos describe este fenómeno tan conocido por todos (sus efectos, que no su causa) en su estupendo libro (interesante, eficaz y muy ameno) Comer sin miedo (Destino, 2014) cuando nos habla de la química del huevo. Y el incisivo y lúcido divulgador valenciano llama nuestra atención al recordarnos que este mismo proceso de desnaturalización o pérdida de estructura ocurre en la queratina del cabello en las permanentes (aquí de forma reversible) y en el ya mencionado de las indeseables e inevitables cataratas. "Todo es una simple cuestión de química de proteínas", dice Mulet.
Concluyo esta entrada de El devenir de la ciencia con un mínimo homenaje al andaluz Benito Daza de Valdés, pionero de la Óptica hispana, quien publicó en 1623 su Uso de los anteojos. En aquella importante obra el cordobés no sólo expone los fundamentos teóricos y nos da información práctica del uso de las lentes para la corrección de los defectos visuales sino que describe cómo ha de hacerse la operación de cataratas.
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